Titre de l'article

Hsp90 comme un condensateur pour l'évolution morphologique

Introduction à l'article

L'Hsp90, est une protéine de choc thermique. Une réduction de la fonction de cette protéine conduit à de nombreuses mutations dans le développement de la drosophile. Cette protéine est semblable à un condensateur, c'est-à-dire qu'elle va accumuler de nombreuses mutations silencieuses, jusqu'à ce qu'un changement de température agisse sur cette protéine qui entraînera ensuite des modifications morphologiques. Ces protéines agissent en chaperon, c'est-à-dire qu'elles vont assister d'autres protéines. Une modification mineure sur les acides aminés de cette protéine peut avoir des conséquences considérables, qui aura, par effet cascade, encore d'autres effets sur les protéines associées. La mutation Hsp90 ne créée pas de nouvelles mutations dans le génome mais agi comme un révélateur de mutations déjà présentes, leur permettant d’avoir des conséquences morphologiques. Elle a donc un rôle tampon, en régulant les processus de développement au cours des générations.

Expériences de l'article

Des mutants hétérozygotes Hps90 ont été isolés ( l'homozygotie est létale). Ces individus présentent de nombreuses déformations morphologiques inhabituelles. Les mutants ont été croisés plusieurs fois (140 croisements) avec des individus standards. 53 croisements produisent des mouches avec des défauts observables. Des lignées de drosophiles hétérozygotes, contenant une copie mutée et une copie sauvage de hsp90, et dont le taux de Hsp90 est réduit de moitié, un certain nombre d’anomalies (yeux et ailes mal formés par exemple) apparaissent dans un faible pourcentage de cas (moins de 5 %). Ces défauts sont liés à la Hsp90 : ils peuvent aussi être induits chez des mouches « sauvages » (contenant deux copies fonctionnelles de hsp90) si on inclut dans leur nourriture de la geldanamycine, un inhibiteur spécifique de Hsp90.

Résultats de l'article

La variation génétique cryptique pourrait être exprimée dans une grande mesure. Lorsque des individus F1 affectés, sont croisés entre eux, les mutations se retrouvent dans les générations suivantes. Ils ont produits des individus avec des traits spécifiques, non présents chez les parents. Un mâle présentant une anomalie et croisé avec une femelle sauvage, pendant plusieurs générations, les individus présentent à leurs tour cette anomalie. En les sélectionnant et les croisant entre eux, ceci a permis de créer une nouvelle lignée stable, et ce même si elle présente ce "défaut". Cette protéine chaperonne Hsp90, semble constituer un système tampon qui réduit la sensibilité de la fonction de certaines protéines à des variations mineures de la structure de celles-ci. Ces variations peuvent être dues à des modifications de la séquence en acides aminés causées par des mutations ou à des changements de la configuration dus à des conditions particulières (changement de température).

Rigueur de l'article

La protéine est présente dans les populations sauvages, car ces individus sont issus de prélèvements faits sur le terrain. Or, il s'agit ici d'une étude expérimentale, et ceci est surement différents dans la nature. De plus quel pourrait être l'équivalence du choc thermique, comme décrit ici, dans la nature? Serait-il induit par le changement climatique? On peut aussi se questionner, si les traits sélectionnés ici, même s'ils se sont stabilisés, quels seraient leurs conséquences dans la nature? Ces individus ne seraient peut être pas viable dans la nature, par exemple s'ils présentent des morphologies différentes au niveau des ailes et des yeux.

Ce que cet article apporte au débat

Cette étude décrit un mécanisme moléculaire qui participe aux processus évolutifs, par des changements environnementaux. Cette protéine à un rôle tampon dans les changements phénotypiques. Elle est décrite comme un condensateur. Les mutations silencieuses vont s'accumuler, jusqu'à ce qu'il y ait un changement induit par l'environnement, qui créera de nouveaux mutants. Cette protéine, est une protéine dite chaperonne, elle va avoir un rôle clé dans les voies de signalisation. Avec un niveau faible, les mutants apparaissent, très différents des phénotypes parentaux. Un mutant croisé avec un individu sauvage présentera des individus avec le même défaut que le mutant. Ceci peut permettre de créer une nouvelle lignée stable. Cette étude est une ouverture; par les avancées technique, il est possible de déceler de nouveaux mécanismes évolutifs. De nouveaux traits peuvent ainsi apparaître dans une population initiale.

Publiée il y a presque 3 ans par Vale
Article : Hsp90 as a capacitor for morphological evolution
  • 1
  • Auteurs
    Suzanne L. Rutherford & Susan Lindquist
  • Année de publication
    1998
  • Journal
    Nature
  • Abstract (dans sa langue originale)

    The heat-shock protein Hsp90 supports diverse but specific signal transducers and lies at the interface of several developmental pathways. We report here that when Drosophila Hsp90 is mutant or pharmacologically impaired, phenotypic variation affecting nearly any adult structure is produced, with specific variants depending on the genetic background and occurring both in laboratory strains and in wild populations. Multiple, previously silent, genetic determinants produced these variants and, when enriched by selection, they rapidly became independent of the Hsp90 mutation. Therefore, widespread variation affecting morphogenic pathways exists in nature, but is usually silent; Hsp90 buffers this variation, allowing it to accumulate under neutral conditions. When Hsp90 buffering is compromised, for example by temperature, cryptic variants are expressed and selection can lead to the continued expression of these traits, even when Hsp90 function is restored. This provides a plausible mechanism for promoting evolutionary change in otherwise entrenched developmental processes.

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